Protein   단백질

(2022-08-07)

아미노산, 펩타이드 결합, 콜라겐


1. 단백질 (Protein)

  ㅇ 매우 크고 복잡한 천연 고분자
     - 거대한 구 모양 또는 섬유 모양의 분자
     - 그 종류 만 수만여종이 넘음

  ㅇ 생체 분자 중 가장 넓은 기능을 갖음


2. 단백질의 특징

  ㅇ 살아있는 세포에 존재
     - 생명체 조직 형성의 중요 구조물생체 작용
     - 촉매 작용
     - 산소의 운반(헤모글로빈) 및 저장
     - 특정 생체 과정을 조절하는 호르몬(세포정보 전달) 등

  ㅇ 기능상/구조상 구분
     - 섬유상 단백질 (fibrous protein) : 다양한 조직의 구조 형성 및 강도 유지
        . 폴리펩타이드 사슬이 나란히 연결된 필라멘트 모양을 이룸
        . 질기고 에 불용성
        . 例) 콜라겐, 엘라스틴 등
     - 구상 단백질 (globular protein) : 생명 유지에 필요한 각종 대사 작용 등에 참여
        . 촘촘히 감겨 공 같은 모양을 이룸
        . 용해성 있고, 이동성 있어, 운반체 역할 가능 (例, 헤모글로빈)
        . 각종 효소 (例, 아밀라아제 등)

  ㅇ 인체 구성에 필요 (인체의 약 15% 정도)
     - 단백질 종류 : 약 10만종에 이른다고 함
     - 단백질 분해 : 소화 효소에 의해 분해되어, 
        . 아미노산 또는 아미노산 수개 정도로 이어진, 펩티드 사슬이 됨
     - 단백질 생성 : 유전자를 바탕으로 세포 내에서 만들어짐
        . 어떤 아미노산이 어떤 순서로 연결되느냐를,
        . 유전 정보(세포 핵 속의 DNA)에 기록되어, 
        . 이에 의해 그 성질이 결정되면서 만들어짐

  ㅇ 몰질량이, 6,000~1,000,000인 일종의 천연 고분자


3. 단백질의 구성 및 구조

  ㅇ 단백질의 구성
     - 수소,탄소,산소,질소, 그리고 기타 원소들로 구성
        . 특히, 질소 포함은 다른 영양소와 구분됨 (탄수화물,지질에는 포함 안됨)

  ㅇ 단백질의 구조
     - 기본 구조  :  기본적으로, 아미노산이 종류별로 일렬로 길게 사슬 처럼 늘어뜨려진 형태
        . 아미노산 사슬의 길이는, 수십개에서 만개 정도에 이름
        . 통상, 20 종류의 아미노산이 순서 배열되어, 수백 이상의 아미노산 사슬을 형성
     - 기본 단위  :  20가지 아미노산
        . 작은 분자인 20 종류의 아미노산이라는 기초 물질들이,
        . 펩티드 결합을 통해, 곁가지 없이 사슬 처럼 길게 연결된,
        . 긴 중합체 (거대 분자)
     - 구조 형태  :  나선형, 병풍형 등


4. 아미노산 (Amino Acid)

  ㅇ 기본 구조 : α-아미노산(α-amino acid)
     - 염기성인 아민기(-NH2)와 성인 카르복실기(-COOH)가,
     - 동일 탄소(α-C,α 탄소)에 결합되어 있는 분자
     - 즉, 카르복실산의 총칭

  ㅇ 세부 구성 : R기, 아미노기(-NH2), 카르복실기(-COOH)
         

     - R기 : H, CH3, 또는 더 복잡한 치환기를 나타냄 (20 종류)
        . 겹사슬(side chain) : 아미노산 종류에 따라 겹사슬의 구조가 다름

  ㅇ 아미노산 종류 : 20가지
     * (곁사슬인 R기 에 따라 크게, 극성 집단 및 비극성 집단으로 구분)
     - 비극성 곁사슬 : 대부분 탄소수소를 포함. 소수성.
        . 글라이신, 알라닌, 프롤린, 페닐 알라닌, 아이소루신, 트립토판, 메싸이오닌, 루신, 발린
     - 극성 곁사슬 : 다수의 질소산소 원자를 포함. 친수성.
        . 세린, 글루타민, 타이로신, 히스티딘, 아스파라진, 트레오닌, 아스파트산, 시스테인, 
          글루탐산, 라이신, 아르지닌

     * (필수 아미노산 8개  :  인체 내 생성 안되므로, 반드시 음식으로 섭취 필요)
     - 발린,류신,이소류신,페닐알라닌,트립토판,트레오닌,메타오닌,리신 
     * (비 필수 아미노산 12개  :  인체 내 생성 가능)
     - 히스티딘,글루타민,글리신,알라닌,프롤린,세린,시스테인,아스파르트산,아스파라긴,
       글루탐산,티로신,아르기닌

     * 글리신 (glycine, Gly) : 가장 단순, 겹사슬이 단 1개의 수소 원자

  ㅇ 단백질 분자를 형성하기 위해,
     - 한 아미노산과 다른 아미노산 사이에 펩티드 결합을 형성함


5. 펩타이드 결합 및 폴리펩타이드 결합

  ㅇ 펩타이드 결합, 펩티드 결합 (peptide bond)
     - 한 아미노산 분자카르복실기(-COOH)와 
       또 다른 아미노산 분자아미노기(-NH2) 사이에서,
     - 탈수 축합하면,                                           ☞ 탈수 반응, 축합 반응 참조
     - 즉, H2O를 제거(탈수)하면,
     - 아마이드가 생기며,
     - 이때의 아마이드를 펩타이드라고 함 
       

  ㅇ 펩타이드, 단백질 비교
     - 통상, 50개 이하 아미노산 사슬을 갖으면 펩타이드, 
     - 그 이상의 긴 사슬을 갖을 경우에 단백질이라고 함

  ㅇ 폴리펩타이드 결합
     - 펩타이드에 다른 아미노산이 펩타이드 결합하면서,
     - 축합 반응이 계속 일어나고, 
     - 이들이 사슬 처럼 길게 늘어나면서,
     - 아미노산의 고분자인 폴리펩타이드가 되고,
     - 이로써, 단백질이 형성됨

  ㅇ 20개 아미노산 종류별로 순서에 관계없이 연결시키는 방법은,
     - 무한대로 조합이 가능하여, 수많은 단백질이 합성될 수 있음 


6. [참고사항]

  ㅇ 콜라젠, 콜라겐 (Collagen : 아교질)
     - 피부,혈관,,치아,근육,연골,줄 등 결합조직을 서로 붙들어주는 구조 단백질
     - 포유 동물인 경우 전체 단백질의 1/3이라고 함

  ㅇ 케라틴 (Keratin)
     - 머리털,손톱,피부 등 상피구조의 기본을 형성하는 단백질

  ㅇ 단백질의 변성  및 응집 
     - 변성 (denaturation)
        . 단백질 구조가 물리적,화학적 요인에 의해 변형되어, 단백질 고유의 성질을 잃는 현상
           .. 팹티드 결합의 분해가 아닌, 모양의 변화
        . 단백질 분자에서, 뒤틀림,회전이 일어나며, 수소결합파괴되고, 
        . 이로인해 덜 구조적,덜 치밀한 구조로 바뀌면서, 분자가 펼쳐지는 현상
        . 이때, 단백질 특성의 일부가 약해지거나 소실됨
     - 응집 (coagulation)
        . 액체 형상이 부드러운 반 고체 응집물,고형물으로 변화되는 것
     - 변성이 일어나는 요인들
        . 열, 냉동, 압력, 특정 화합물의 첨가, 기계적 작용 등



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